糖基化是一种化学修饰，最初由美拉德报道，指的是糖与蛋白质的非酶反应。这个过程包括一系列的阶段，从碳水化合物的还原羰基和蛋白质上的氨基(通常是赖氨酸残基或n端ε-胺)之间的反应开始。由于糖基化是蛋白质异质性的主要来源之一，因此监测蛋白质治疗的糖基化状态十分重要。

LC-MS系统的进步，使检测治疗蛋白中任何给定残留的特定化学修饰成为可能。糖基化是还原糖与蛋白质特定部位发生的一种非酶反应，在细胞培养、配方和贮藏过程中，还原糖被使用或由非还原糖生成。原则上，糖基化易感性是由赖氨酸残基的表面可及性改变的，也可以被邻近的氨基酸催化。通过优化细胞培养条件可以控制糖基化。含17%糖基化的单克隆抗体与不含糖基化的主峰相比没有任何结构差异。然而，糖基化增加了重组单克隆抗体的聚集倾向。多项研究表明，CDR各区域赖氨酸糖基化从10%糖基化到100%左右对抗原结合和效力没有影响。广泛的糖基化对与FcgRIIIa、FcRn和蛋白a结合没有影响。然而，这些结果只能证明这些赖氨酸残基对各种配体结合不是关键的。如果糖基化残基由于赖氨酸在糖基化过程中失去了正电荷而定位在结合囊内，则预期会产生显著的影响。含17%糖化的酸性物种没有显示出来。

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