蛋白质是生命活动的执行者。在研究蛋白质期间，研究人员发现蛋白质的修饰。在这些修饰中，糖基化修饰非常常见，并且到目前为止发现的蛋白质中有超过50％具有糖基化改性。甘草是糖蛋白的糖部分，包括糖基和各种分支结构，其由各种糖如葡萄糖，半乳糖，甘露糖和鼻窦组成。聚糖通过特定氨基酸残基上的氧连接到蛋白质，以完成蛋白质的糖基化改性。
糖基化存在于生活中的许多重要蛋白质中，包括染色质蛋白，核致核苷蛋白，RNA聚合酶II，转录因子，蛋白翻译调节剂等，这涉及细胞免疫和蛋白翻译调节，蛋白质降解和许多其他生物过程。例如，MHC I（主要组织相容性复合物类I）需要与内质网分子伴侣相互作用CLX.（Calnexin）通过连接到天冬酰胺残留物的聚糖的帮助，从而完成与二硫醇氧化酶的结合ERp57捕捉到Clx,完成二硫键形成。另一个例子是通过O-GlcNAc的蛋白质糖基化将防止其自身的磷酸化，将其提取为相对稳定的状态，防止蛋白质降解。
糖基化异常与本病密切相关。例如，在II型糖尿病中，高血糖可导致O-GlcNAc的异常修饰，导致细胞对信号的敏感性降低，胰岛素受体底物减少，胰岛素不能大量使用葡萄糖。第一个被证实与糖基化有关的疾病是i -细胞病，其发病机制是n -糖链不能被甘露糖-6-磷酸进一步修饰，导致蛋白质分解代谢紊乱，引起贮藏性疾病。同样，对于糖基化异常引起的疾病，一些糖基化抑制剂已经用于疾病治疗研究。抑制剂如α-葡萄糖苷酶被用于糖尿病的临床试验;n -丁基-1-脱氧野尻霉素和o -丁基-1-脱氧野尻霉素用于艾滋病毒的临床试验。
o-糖基化：这种类型的糖基化发生在紧邻脯氨酸的丝氨酸或苏氨酸残基上，目前尚未发现特定的糖基化序列。这种糖基化主要是通过逐步添加单糖形成的低聚糖，也有单糖连接的情况。由o -糖基化作用形成的多糖没有糖基，有一个主骨，有一个或没有分支。
n-糖基化：这种糖基化发生在天门冬酰胺侧链的酰胺氮上。动物细胞中几乎所有的糖基化修饰都是GlcNAc，并且都是β构型。这种糖基化存在于Asn-Xaa-Ser / Thr / Cys的氨基酸序列上，其中Xaa可以是除Pro以外的任何氨基酸。n -糖基化形成的多糖有一个糖基，有多个分支。
C-糖基化：这种类型的糖基化是稀有的，它是通过C-C键的T型色氨酸吲哚环的第二位置的C的甘露糖分子连接，并且主要发生在W-X-X-W-W-X-X-C或W-X-X-F的第一色氨酸残基中。
| 方法 | 技术 | 结果 |
|---|---|---|
| 糖基捕获 | 糖蛋白的凝集作用，通过凝集素特异地识别一种或多种糖。 | 原油糖蛋白。 |
| 荧光染料 | 使用荧光染料来染色蛋白质，通常与高通量二维凝胶电泳相结合。 | 蛋白质发现和鉴定。 |
| 液相色谱法 | 通过SEC-HILIC-CAPLC工作流程和其他技术将糖蛋白分开。 | 构建三维液相糖谱，获取糖链结构信息。 |
| 质谱分析 | 质谱分析蛋白质骨架和糖骨架的断裂规律。 | 糖基化位点分析。 |
| MRI. | 通过原子能转变的变化准确地计算组成，环尺寸和异常碳构象等信息。 | 准确确定糖链结构。 |
参考
1.Turroni F,et al。Bifidobacteria的聚糖利用和交叉喂养活动。微生物学的趋势，2018,26（4）。
2.林赛·C,等．Zn-α2-糖蛋白，脂肪组织MHC i类相关糖蛋白调节剂:通过位点定向突变修饰或去除配体结合。生物化学45, 2006,(7)。
冬天，等．发现n -芳基吡咯作为GPR120激动剂治疗II型糖尿病。生物有机和药物化学快报，2018,28（5）。
4.李硕，易玲，等．EGF的O-糖基化重复：鉴定和初始表征A，UDP-葡萄糖：蛋白质O-葡糖糖基转移酶。糖生物学，2002,1（11）。
5. Priola S a，等．糖基化影响蛋白酶抗性朊蛋白的跨物种形成。embo杂志，2001,20（23）。