糖基化增加了蛋白质分子的结构复杂性和功能性多样性，不仅影响改性蛋白质的生物活性的折叠，结构，运输，定位和维持，进一步也是调节各种生理过程，例如细胞生长，划分通过特异性识别糖和蛋白质的特异性识别，鉴别，鉴定和粘附。其中，N-连接的糖蛋白在细胞表面和各种体液上是普遍的。细胞表面糖蛋白应该是枢轴药物靶剂，用于实例，体液糖蛋白是疾病相关生物标志物的主要来源。在各种生理和病理条件下，N-聚糖蛋白质组学的定量研究使阐明蛋白质糖基化的功能，并且具有重要意义的新生物标志物在癌症预防和诊断中的鉴定。

根据甘露糖残留物的取代，N-连接的聚糖可以大致分为三组：复合，高甘露糖和杂化型结构。复杂类型含有岩藻糖，唾液酸和α-连接的半乳​​糖作为终止糖。高甘露糖型含有多个甘露糖残基和核心结构的一个分支上的杂交型甘露糖，另一个分支和另一个分支序列。目前，常用的N-聚糖连杆分析策略是分离并富含糖蛋白/糖肽，然后使用酶或化学方法从糖基化的多肽中​​分派糖链，并对释放的糖链或脱糖基化的多肽进行质谱分析获得待测样品中糖链和/或糖蛋白的总体表达和变化。

图1. N-Glycans的类型（varki A.等等;2017）。

N-Glycan联系分析概述

创意蛋白质组学提供N-聚糖联系分析以鉴定连接位置，监测特定的聚糖物种，并确定特定的聚糖组的相对量。我们的N-Glycan连锁分析包括以下步骤：i）附着的聚糖的酶促释放;ii）通过用芳族，脂族胺或渗透芳基化的还原胺化衍生释放的聚糖;III）聚糖分析。

• 样品制备
• n-glycans释放
• 释放的聚糖的甲基化
• 聚糖与外糖苷酶或酸水解切割
• 游离羟基的还原和衍生化
• 通过GC-MS分析和量化

图2.我们的N-Glycan联动分析的工作流程。

我们的N-Glycan联动分析的关键特征

• 凝集素亲和法用高特异性和良好富集效率富集N-糖基化肽的富集
• 高度鉴定的通量，可以一次检测到高达10,000 n-糖基化位点
• 高检测灵敏度和良好的重复性
• 分析需要相对较短的时间

样品交付

• 如果您提供组织样本，请用干冰将纸巾送给我们。
• 如果您提供蛋白质样品，请使用正常组织或细胞裂解物进行蛋白质提取。

请使用足够量的干冰运输，并尝试使用更快的交付方式来减少运输过程中样品降级的可能性。如果您对样品交付有任何疑问，请随时与我们联系，我们的专家始终可用。

凭借高度经验丰富的生物科学家和OMICS研究中的先进分析技术，创意蛋白质组学将为您提供一系列含量和生物信息学分析服务。请随时与我们联系，看看我们如何帮助您解决您的问题。

参考
varki a，等。糖生物学的必需品[互联网]。第3版。冷泉港（纽约），2017年。